FGF2

FGF2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1BAS, 1BFB, 1BFC, 1BFF, 1BFG, 1BLA, 1BLD, 1CVS, 1EV2, 1FGA, 1FQ9, 1II4, 1IIL, 2BFH, 2FGF, 2M49, 4FGF, 4OEE, 4OEF, 4OEG

Ідентифікатори
Символи FGF2, BFGF, FGF-2, FGFB, HBGF-2, fibroblast growth factor 2
Зовнішні ІД OMIM: 134920 MGI: 95516 HomoloGene: 1521 GeneCards: FGF2
Онтологія гена
Молекулярна функція

cytokine activity
heparin binding
fibroblast growth factor receptor binding
GO:0001948, GO:0016582 protein binding
nuclear receptor coactivator activity
chemoattractant activity
growth factor activity
protein tyrosine kinase activity
phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity
1-phosphatidylinositol-3-kinase activity
receptor-receptor interaction
integrin binding

Клітинна компонента

extracellular region
клітинне ядро
міжклітинний простір

Біологічний процес

release of sequestered calcium ion into cytosol
диференціація клітин
negative regulation of fibroblast migration
hyaluronan catabolic process
positive regulation of endothelial cell proliferation
positive regulation of MAP kinase activity
negative regulation of blood vessel endothelial cell migration
positive regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor
somatic stem cell population maintenance
positive regulation of phospholipase C activity
extracellular matrix organization
Загоєння ран
negative regulation of cell death
regulation of angiogenesis
нейробіологія розвитку
cell migration involved in sprouting angiogenesis
MAPK cascade
positive regulation of angiogenesis
positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity
GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated
хемотаксис
fibroblast growth factor receptor signaling pathway
chondroblast differentiation
multicellular organism development
growth factor dependent regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation
branching involved in ureteric bud morphogenesis
positive regulation of cardiac muscle cell proliferation
embryonic morphogenesis
Ангіогенез
positive regulation of cell fate specification
animal organ morphogenesis
regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor
phosphatidylinositol biosynthetic process
inositol phosphate biosynthetic process
negative regulation of wound healing
Ras protein signal transduction
positive regulation of cell division
GO:0072468 сигнальна трансдукція
GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II
positive chemotaxis
phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process
peptidyl-tyrosine phosphorylation
positive regulation of sprouting angiogenesis
positive regulation of cell population proliferation
phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process
stem cell proliferation
regulation of signaling receptor activity
positive regulation of protein kinase B signaling
cytokine-mediated signaling pathway
positive regulation of blood vessel endothelial cell migration
positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade
positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation
positive regulation of vascular endothelial cell proliferation
positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis
paracrine signaling
positive regulation of DNA biosynthetic process
positive regulation of endothelial cell chemotaxis

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
2247
14173
Ensembl
ENSG00000138685
ENSMUSG00000037225
UniProt
P09038
P15655
RefSeq (мРНК)
NM_002006
NM_001361665
NM_008006
RefSeq (білок)
NP_001997
NP_001348594
NP_032032
Локус (UCSC) Хр. 4: 122.83 – 122.9 Mb Хр. 3: 37.4 – 37.46 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

FGF2 (англ. Fibroblast growth factor 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 288 амінокислот, а молекулярна маса — 30 770[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MVGVGGGDVEDVTPRPGGCQISGRGARGCNGIPGAAAWEAALPRRRPRRH
PSVNPRSRAAGSPRTRGRRTEERPSGSRLGDRGRGRALPGGRLGGRGRGR
APERVGGRGRGRGTAAPRAAPAARGSRPGPAGTMAAGSITTLPALPEDGG
SGAFPPGHFKDPKRLYCKNGGFFLRIHPDGRVDGVREKSDPHIKLQLQAE
ERGVVSIKGVCANRYLAMKEDGRLLASKCVTDECFFFERLESNNYNTYRS
RKYTSWYVALKRTGQYKLGSKTGPGQKAILFLPMSAKS

Кодований геном білок за функціями належить до факторів росту, мітогенів, білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як ангіогенез, диференціація. Білок має сайт для зв'язування з молекулою гепарину. Локалізований у ядрі. Також секретований назовні.

Рекомбінантний людський FGF2 (трафермін) є лікарським засобом, що використовується для лікування виразок та опіків.

Література

  • Kurokawa T., Sasada R., Iwane M., Igarashi K. (1987). Cloning and expression of cDNA encoding human basic fibroblast growth factor. FEBS Lett. 213: 189—194. PMID 2435575 DOI:10.1016/0014-5793(87)81489-8
  • Gimenez-Gallego G., Conn G., Hatcher V.B., Thomas K.A. (1986). Human brain-derived acidic and basic fibroblast growth factors: amino terminal sequences and specific mitogenic activities. Biochem. Biophys. Res. Commun. 135: 541—548. PMID 3964259 DOI:10.1016/0006-291X(86)90028-8
  • Gautschi P., Frater-Schroeder M., Boehlen P. (1986). Partial molecular characterization of endothelial cell mitogens from human brain: acidic and basic fibroblast growth factors. FEBS Lett. 204: 203—207. PMID 3732516 DOI:10.1016/0014-5793(86)80812-2
  • Goretzki L., Burg M.A., Grako K.A., Stallcup W.B. (1999). High-affinity binding of basic fibroblast growth factor and platelet-derived growth factor-AA to the core protein of the NG2 proteoglycan. J. Biol. Chem. 274: 16831—16837. PMID 10358027 DOI:10.1074/jbc.274.24.16831
  • Skjerpen C.S., Wesche J., Olsnes S. (2002). Identification of ribosome-binding protein p34 as an intracellular protein that binds acidic fibroblast growth factor. J. Biol. Chem. 277: 23864—23871. PMID 11964394 DOI:10.1074/jbc.M112193200
  • Eswarakumar V.P., Lax I., Schlessinger J. (2005). Cellular signaling by fibroblast growth factor receptors. Cytokine Growth Factor Rev. 16: 139—149. PMID 15863030 DOI:10.1016/j.cytogfr.2005.01.001

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3676 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.
  4. UniProt, P09038 (англ.) . Архів оригіналу за 20 серпня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

  • Хромосома 4

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.