Helikaza
| DNK helikaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.6.4.12 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
| RNK helikaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.6.4.13 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Helikaze su klasa enzima koji su vitalni za sve žive organizme. One su motorni proteini koji se kreću duž fosfodiesterske osnove nukleinske kiseline, razdvajajući dva spojena lanca (i.e., DNK, RNK, ili RNK-DNK hibrid) koristeći energiju dobijenu iz ATP hidrolize.
Funkcija
Mnogi ćelijski procesi (replikacija DNK, transkripcija, translacija, rekombinacija, popravka DNK, ribozomska biogeneza) obuhvataju separaciju lanaca nukleinske kiseline. Helikaze se često koriste za razdvajanje lanaca DNK dvostrukog heliksa ili samostalno spojenih RNK molekula koristeći energiju ATP hidrolize. One se postepeno kreću duž jedne nukleinske kiseline dupleksa sa smerom i brzinom specifičnom za svaki pojedini enzim. Poznato je mnoštvo helikaza, i one proizvode znatnu raznovrsnost procesa u kojima je neophodna kataliza razdvajanja lanaca.[1][2][3]
Reference
- ^ Yuliang Wu, Kazuo Shin-ya; Robert M. Brosh Jr. (2008). „FANCJ Helicase Defective in Fanconia Anemia and Breast Cancer Unwinds G-Quadruplex DNA To Defend Genomic Stability”. Mol. Cell. Biol. 28 (12): 4116—4128. PMC 2423121
. PMID 18426915. doi:10.1128/MCB.02210-07. Архивирано из оригинала 06. 05. 2013. г. Приступљено 11. 05. 2012. Непознати параметар |name-list-style=игнорисан (помоћ) - ^ Haiyong Han; Richard J. Bennett; Laurence H. Hurley (2000). „Inhibition of Unwinding of G-Quadruplex Structures by Sgs1 Helicase in the Presence of N,N'-Bis[2-(1-piperidino)ethyl]-3,4,9,10-perylenetetracarboxylic Diimide, a G-Quadruplex-Interactive Ligand”. Biochemistry. 39 (31): 9311—9316. PMID 10924124. doi:10.1021/bi000482r. Непознати параметар
|name-list-style=игнорисан (помоћ) - ^ Haiyong Han; David R. Langley; Anupama Rangan; Laurence H. Hurley (2001). „Selective Interactions of Cationic Porphyrins with G-Quadruplex Structures”. J. Am. Chem. Soc. 123 (37): 8902—8913. PMID 11552797. doi:10.1021/ja002179j. Непознати параметар
|name-list-style=игнорисан (помоћ)
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Vidi još
- hromodomenske helikaze: CHD1, CHD1L, CHD2, CHD3, CHD4, CHD5, CHD6, CHD7, CHD8, CHD9
- DEAD kutija/DEAD/DEAH kutija helikaze: DDX3X, DDX5, DDX6, DDX10, DDX11, DDX12, DDX58, DHX8, DHX9, DHX37, DHX40, DHX58
- ASCC3, BLM, BRIP1, DNA2, FBXO18, FBXO30, HELB, HELLS, HELQ, HELZ, HFM1, HLTF, IFIH1, NAV2, PIF1, RECQL, RTEL1, SHPRH, SMARCA4, SMARCAL1, WRN, WRNIP1
Spoljašnje veze
- DNA+Helicases на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- RNA+Helicases на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
fosfotransferaze/kinaze
(PO4)
| 2.7.1: OH akceptor |
|
|---|---|
| 2.7.2: COOH akceptor | |
| 2.7.3: N akceptor | |
| 2.7.4: PO4 akceptor |
(P2O7)
(PO4-nukleozid)
| Polimeraza |
| ||||
|---|---|---|---|---|---|
| Fosforolitička 3' do 5' eksoribonukleaza | |||||
| Uridililtransferaza | |||||
| Guanililtransferaza | |||||
| Druge |
|
| Fosfatidiltransferaze |
|
|---|---|
| Glikozil-1-fosfotransferaza |
|
(PO4; proteinski akceptor)
| 2.7.10: proteinske-tirozinske |
|
|---|---|
| 2.7.11: proteinske-serin/treonin |
|
| 2.7.12: dualna specifičnost |
|
| 2.7.13: protein-histidinske |
|
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
Нормативна контрола  |
|
|---|
