Inhibicja niekompetycyjna

Schemat przedstawia mechanizm działania inhibitora niekompetycyjnego

Inhibicja niekompetycyjna[a], hamowanie niekompetycyjne[b] – typ inhibicji odwracalnej enzymów.

Inhibitor niekompetycyjny wiąże się w obszarze enzymu odległym od miejsca aktywnego[1]. Jeśli inhibitorem jest duża cząsteczka, wiąże się ona z domeną białka zawierającą miejsce aktywne. Wiązanie to nie wpływa na strukturę części enzymatycznej białka, ale zasłania wejście do miejsca aktywnego, przez co enzym jest nieaktywny. Jeżeli inhibitor przyłączy się tak, że będzie zasłaniał centrum tylko częściowo lub w ogóle, reakcja będzie zachodziła, jednak wolniej.

Inhibitory niekompetycyjne nieodwracalne nie wykazują strukturalnego podobieństwa do substratu; zwiększenie stężenia substratu na ogół nie zmniejsza hamowania.

Zobacz też

  • inhibicja kompetycyjna
  • inhibicja allosteryczna

Uwagi

  1. ↑ także: inhibicja niekonkurencyjna, inhibicja niewspółzawodnicząca, inhibicja niewspółzawodnicza
  2. ↑ także: hamowanie niekonkurencyjne, hamowanie niewspółzawodniczące, hamowanie niewspółzawodnicze

Przypisy

  1. ↑ JohnJ. Strelow JohnJ. i inni, Mechanism of Action Assays for Enzymes, [w:] Assay Guidance Manual, Eli Lilly & Company and the National Center for Advancing Translational Sciences, Bethesda, PMID: 22553872  (ang.).

Bibliografia

  • Linda R. Berg, Diana Martin, Eldra Pearl Solomon: Biologia Villeego. Wyd. 8. Warszawa: Oficyna Wydawnicza Multico, 2012. ISBN 978-83-7763-200-0.
  • p
  • d
  • e
Enzymy
Klasy enzymów (EC najwyższego poziomu)
  • oksydoreduktazy (1)
  • transferazy (2)
  • hydrolazy (3)
  • liazy (4) izomerazy (5)
  • ligazy (6)
  • translokazy (7)
Budowa enzymów
  • aminokwas kontaktowy
  • apoenzymy
  • kofaktory
    • grupy prostetyczne
    • koenzymy
  • miejsce aktywne
Inhibicja
Jednostki aktywności enzymów
Inne