Fosfoglicerato mutasi

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Il fosfoglicerato mutasi (PGM) è un enzima che catalizza l'ottava reazione della glicolisi. Catalizza il trasferimento interno di un gruppo fosfato da C-3 a C-2 come frutto della conversione 3-fosfoglicerato (3PG) a 2-fosfoglicerato (2PG) attraverso uno stadio intermedio a 2,3-bifosfoglicerato. Nella reazione la fosfoglicerato mutasi sfrutta la presenza di una istidina fosforilata, nel sito attivo dell'enzima, come donatorice di un gruppo fosforilico. Questo viene donato al C2 del 3 fosfoglicerato formando l'intermedio 2,3-bisfosfoglicerato; a questo punto l'enzima prende il gruppo fosforilico in posizione 3 producendo il prodotto finale.

Questo enzima è classificato in due diverse classi: cofattore-dipendente (dPGM) e cofattore-indipendente (iPGM).^[1] L'enzima dPGM (EC 5.4.2.11) è costituito da circa 250 aminoacidi ed è presente in tutti i vertebrati e in alcuni invertebrati, come funghi e batteri. L'iPGM (EC 5.4.2.12) si trova in tutte le piante e alghe e in alcuni invertebrati, come funghi e batteri gram-positivi.^[2] La classe di enzima PGM condivide la stessa superfamiglia fosfatasi alcalina.^[3]

Note

^ U Johnsen e P Schönheit, Characterization of cofactor-dependent and cofactor-independent phosphoglycerate mutases from Archaea., in Extremophiles : life under extreme conditions, vol. 11, n. 5, settembre 2007, pp. 647–57, DOI:10.1007/s00792-007-0094-x, PMID 17576516.
^ MJ Jedrzejas, Structure, function, and evolution of phosphoglycerate mutases: comparison with fructose-2,6-bisphosphatase, acid phosphatase, and alkaline phosphatase., in Progress in biophysics and molecular biology, vol. 73, 2–4, 2000, pp. 263–87, DOI:10.1016/s0079-6107(00)00007-9, PMID 10958932.
^ MY Galperin, A Bairoch e EV Koonin, A subatteri gram-positiviperfamily of metalloenzymes unifies phosphopentomutase and cofactor-independent phosphoglycerate mutase with alkaline phosphatases and sulfatases., in Protein Science, vol. 7, n. 8, agosto 1998, pp. 1829–35, DOI:10.1002/pro.5560070819, PMC 2144072, PMID 10082381.